Carrión, Mariano
Mariano Carrión Vázquez
Investigador científico del CSIC en el Instituto Cajal de Neurobiología (Madrid) donde dirige el Laboratorio de Nanomecánica de Proteínas.
Licenciado en biología (especialidad de bioquímica) por la Universidad de Valencia, se doctoró por la Universidad Autónoma de Madrid. Su estancia postdoctoral en el laboratorio del Prof. Julio Fernández se centró fundamentalmente en el establecimiento de un nuevo campo que denominaron “Nanomecánica Proteínas”, primero como investigador postdoctoral en la Clínica Mayo (Rochester, MN, EE.UU.) y más tarde como científico asociado en la Universidad de Columbia (Nueva York, NY, EE.UU.).
Su interés general ha sido esencialmente la comprensión del funcionamiento interno de las proteínas, una de las grandes asignaturas pendientes de la biología. Desde el punto de vista tecnológico, fue el primer investigador que aplicó la ingeniería de proteínas en los estudios de espectroscopía de fuerza (utilizando la microscopía de fuerza atómica), combinación tecnológica que resultó clave para el progreso en el campo de la nanomecánica de proteínas. El Dr. Carrión-Vázquez estableció los sistemas modelo principales usados en el campo de la nanomecánica de proteínas: el módulo I27 de titina y la ubicuitina. También desarrolló la metodología de las “poliproteínas” como marcadores de molécula individual y demostró la capacidad de la espectroscopía de fuerza como herramienta cuantitativa para el estudio directo de las propiedades mecánicas de las proteínas. Más recientemente ha desarrollado una nueva estrategia (la “protección mecánica”) para la identificación inequívoca de eventos monomoleculares, que soluciona la mayoría de los problemas técnicos de la nanomecánica de proteínas, particularmente para proteínas con polimorfismo conformacional.
Entre sus logros científicos cabe destacar el descubrimiento de las proteínas con mayor mecanoestabilidad descritas hasta la fecha: los módulos cohesina I de las escafoldinas (en proteínas plegadas) y las conformaciones hiper-mecanoestables de las proteínas neurotóxicas (en proteínas intrínsecamente desordenadas). Por otra parte, ha descubierto la universalidad del motivo mecánico que denominaron “broche mecánico” y caracterizado las propiedades nanomecánicas de los módulos más relevantes (Ig, FIII, cadherinas, cohesinas) en proteínas modulares (titina, fibronectina, cadherinas, escafoldinas) y de varias proteínas clave en biología (ubicuitina, proteínas neurotóxicas, prionoides funcionales). Finalmente, ha descubierto el polimorfismo conformacional de proteínas neurotóxicas como un rasgo común (exacerbado en patología) a todos los amiloides en el inicio de la cascada de amiloidogénesis y la polivalencia del péptido QBP1 como inhibidor de la amiloidogénesis en varias enfermedades neurodegenerativas y en la consolidación de la memoria.
Su labor científica se ha reflejado en importantes publicaciones en revistas y libros internacionales y patentes nacionales e internacionales. Ha sido evaluador para numerosas instituciones nacionales e internacionales y coordinador de proyectos nacionales y europeos.
Actualmente su laboratorio está enfocado fundamentalmente en el estudio de las bases moleculares de tres procesos fundamentales: la memoria, la neurodegeneración y la biocatálisis. En particular estudian los amiloides, tanto patológicos (proteínas neurotóxicas, implicadas en enfermedades neurodegenerativas) como funcionales (CPEB, un prionoide implicado en la consolidación de la memoria a través del marcaje de sinapsis activas), y las proteínas de andamiaje (que coordinan cascadas enzimáticas). Sus líneas de investigación tienen una doble vertiente, fundamental y aplicada.
